Программа курса по специальности 050102 Биология с дополнительной специальностью 050101 Химия icon

Программа курса по специальности 050102 Биология с дополнительной специальностью 050101 Химия


1 чел. помогло.
Смотрите также:
Программа курса по специальности 050102 Биология с дополнительной специальностью 050101 Химия...
Программа учебной практики методика преподавания химии Направление 050000 Образование и...
Учебное пособие для студентов по специальности 050102 Биология с дополнительной специальностью...
Программа курса По специальности 050102 Биология с дополнительной специальностью 050101 химия...
Программа учебной практики прикладная химия Направление 050000 Образование и Педагогика...
Рабочая программа по дисциплине «почвоведение с основами географии почв» Учебно-методический...
Программа учебной дисциплины «Химия окружающей среды» для специальности 050101 «Химия с...
Учебная программа курса по специальности 032400 «Биология» с дополнительной специальностью...
Учебная программа курса по специальности 032400 «Биология» с дополнительной специальностью...
Учебно-методический комплекс по дисциплине специальность 032300...
Учебная программа курса Стерлитамак 2007 Федеральное агентство по образованию...
Государственный образовательный стандарт высшего профессионального образования специальность...



Загрузка...
скачать
Биологическая химия

Учебная программа курса


Стерлитамак 2007

Федеральное агентство по образованию

Государственное образовательное учреждение

Высшего профессионального образования

Стерлитамакская государственная

педагогическая академия


БИОЛОГИЧЕСКАЯ ХИМИЯ

Учебная программа курса

по специальности


050102 Биология с дополнительной специальностью 050101 Химия


Стерлитамак 2007

УДК 577 (073.8)

ББК 28.072

М 63


Учебная программа по дисциплине «Биологическая химия» составлена в соответствии с требованиями государственного стандарта России. Предназначена для студентов специальности 050102 Биология с дополнительной специальностью 050101 Химия


Составители:

Курамшина З.М., к. б. н., доцент кафедры общей биологии

Петрова С.Н., к. б. н., старший преподаватель кафедры общей биологии


Утверждена на заседании кафедры общей биологии 22.05.07.протокол № 9


 Курамшина З.М., Петрова С.Н., 2007

 Стерлитамакская государственная педагогическая академия, 2007


Введение к учебной программе:

Биологическая химия - междисциплинарная область знаний, тесно связанная с биологическими и другими науками. Изучение биологической химии необходимо для понимания строения и функционирования живых организмов, познания разнообразия форм жизни и ее сущности. Исследование химических процессов, протекающих в живых организмах, важно не только для расширения знаний об организации живой материи, но и решения важнейших проблем в области биологии, медицины, экологии и других научных дисциплин и областях человеческой жизни. Дисциплина «Биологическая химия» введена в Государственный образовательный стандарт обучения биологии.

Достижения биохимии широко используются во многих научных дисциплинах, отраслях промышленности, жизнедеятельности человека. Знания биохимии важны для генетики, в свою очередь, в биохимии используются генетические подходы. Из биохимии выделилась как самостоятельная наука – молекулярная биология. Развитие биохимии расширило возможности прикладной инженерной биохимии – биотехнологии.

Биохимия тесно связана с разделами химии: органической, аналитической, физической, коллоидной. Большое значение биохимия имеет для сельского хозяйства. На данных биохимии и физиологии базируется применение разнообразных химических препаратов в животноводстве и растениеводстве (витамины, кормовые добавки, антибиотики, эффективные и безопасные средства защиты растений). Успехи биохимии используются в хлебопечении, виноделии, сыроварении, консервировании продуктов. Ферментные препараты применяются в кожевенной, текстильной, мясной промышленности. В медицине для лечения заболеваний важно знать биохимические основы нарушения метаболизма.

Изучение курса «Биологическая химия» в СГПА тесно связано с такими дисциплинами, как «Биоорганическая химия», «Биотехнология», «Молекулярная биология».

Специфика настоящей учебной дисциплины предполагает использование в лекционном и практическом разделах курса мультимедийной техники для наглядного представления материала. Лабораторные занятия по курсу связаны с необходимостью специфического оснащения учебного процесса.

Программа курса построена в соответствии с требованиями Государственного образовательного стандарта подготовки по специальности 050102 Биология с дополнительной специальностью 050101 - Химия.


^ Организационно-методические указания:

1. Цель настоящего курса – изучить классические и новейшие достижения биологической химии, усвоить знания о химическом составе, строении и свойствах живой материи, ее превращениях под влиянием химических реакций.

Основные задачи курса – рассмотреть и усвоить:

  • информацию о химическом составе, строении и свойствах живой материи,

  • взаимозависимость биохимических реакций, обеспечивающих организмов,

  • механизмы развития, самовоспроизведения и адаптации живой материи к условиям окружающей среды,

  • молекулярные основы жизни,

  • особенности биохимии растений, животных и микроорганизмов,

  • фундаментальные аспекты биохимии человека,

  • классические и современные методы биологической химии,

  • значимость биохимических достижений для других научных дисциплинах, отраслей промышленности, жизнедеятельности человека.

Программой курса предусмотрено чтение лекций, проведение лабораторных и практических занятий, а также самостоятельная работа студентов.

2. В результате изучения настоящего курса студент должен знать:

  • основные понятия и термины биологической химии,

  • этапы возникновения, место и значимость дисциплины среди других наук,

  • главные направления, классические и современные методы дисциплины,

  • особенности химического состава живых организмов,

  • химические реакции, обеспечивающие жизнедеятельность организмов,

  • обмен веществ и энергии в организме,

  • механизмы взаимосвязи и регуляции обмена веществ,

  • современные проблемы биологической химии.

Студент должен ставить задачи в ходе проведения практических занятий, пользоваться дополнительной литературой при подготовке реферативных работ, приобрести навыки лабораторных манипуляций, уметь формулировать заключения и выводы.

3. Курс «Биологическая химия» согласно общим рекомендациям изучается в течение одного семестра общим объемом 80 часов, из них: лекции - 32 часа, лабораторные и практические занятия - 24 часа, самостоятельная работа – 24 часа. Для каждой специальности, в зависимости от общей учебной нагрузки, объем, и сроки изучения курса устанавливаются учебным планом.

4. Основные виды занятий и особенности их проведения при изучении настоящего курса для студентов на кафедре общей биологии СГПА:

  • Для студентов очной формы обучения: лекции – 32 часа, лабораторные занятия – 24 часа, самостоятельная работа – 24 час. Курс изучается в 5, 6 семестрах, общим объемом 80 часов.

  • Для студентов заочной формы обучения: лекции – 14 часов, лабораторные занятия – 4 часа, самостоятельная работа студентов – 66 часов. Курс изучается в 5, 6 семестрах, общим объемом 80 часов.

5. В ходе изучения настоящего курса студент слушает лекции, посещает практические и лабораторные занятия. Особое место отводится самостоятельной работе, которая частично включает освоение таких разделов программы, как «Введение», «Химический состав организмов», «Витамины», «Общее понятие об обмене веществ и энергии в организме», «Водный и минеральный обмен», а также подготовку рефератов на основе изучения основной и дополнительной литературы по предмету.

6. Техническое и программное обеспечение дисциплины включает мультимедийную технику для наглядного представления материала, специфическое молекулярно-биологическое лабораторное оснащение учебного процесса.

7. Курс «Биологическая химия» для студентов завершается зачетом в 5 семестре и экзаменом в 6 семестре. К зачету и экзамену студент должен представить реферат на основе изучения основной и дополнительной литературы по предмету. Обязательным условием допуска студента к зачету и экзамену является выполнение отчетов о проведенных лабораторных занятиях.


^ Содержание курса:

Тема 1. Введение

Биохимия - наука о качественном составе, количественном содержании и преобразованиях в процессе жизнедеятельности соединений, образующих живую материю.

История развития биохимии. Роль отечественных ученых в развитии биохимии (А.Н. Белозерского, А. Е. Браунштейна, А.Я.Данилевского, М.В.Ненцкого, Н.И. Лунина, А.Н.Баха, А.В.Палладина, Я.О.Парнаса, Б.М.Степаненко, А.И. Опарина, В.А. Энгельгардта, А.А.Баева, В.Л. Кретовича). Характеристика биохимических центров России. Значение биохимии для развития биологии, медицины, сельского хозяйства и промышленности.

Статическая, динамическая и функциональная биохимия. Характеристика биохимии животных, растений и микроорганизмов, медицинской и ветеринарной биохимии, технической биохимии, сравнительной биохимии, экологической биохимии, биохимической генетики. Методы биохимических исследований и их характеристика. Современные физико-химические методы анализа в биохимии. Разработка скоростных и автоматизированных методов анализа для биохимических целей.


^ Тема 2. Химический состав живых организмов

Постоянно и редкие элементы в составе живой материи. Макро-, микро- и ультрамикроэлементы. Закономерности распространения элементов в живой природе. Потребность организмов в химических элементах. Биогеохимический круговорот веществ в природе. Зависимость увеличения концентрации элементов в среде и накопления их в живых организмах. Аллергия как результат загрязнения природной среды.

Характеристика основных классов химических соединений, входящих в состав живой материи. Содержание нуклеиновых кислот, углеводов, липидов, минеральных веществ и других соединений в организме. Пластические и энергетические вещества. Биоактивные соединения, их место и роль в живой природе.


^ Тема 3. Белки

Белки (протеины – «первые», «важнейшие») – нерегулярные биополимеры, мономерами которых являются L – аминокислоты. Занимают первое место среди всех макромолекул живой клетки (50-80 % сухого веса клетки). Это молекулярные инструменты, посредством которых генетическая информация организма получает свое реальное воплощение.

Роль белков в живой материи и процессах жизнедеятельности. Элементарный состав. Методы выделения из биологического материала. Защитные добавки (глицерин, меркаптоэтанол, дитиотреитол и др.) для предохранения белков от денатурации. Методы фракционирования белков. Методы определения гомогенности белковых препаратов.

Формы белковых молекул и методы изучения (двойное лучепреломление в потоке, ультрацентрифугирование, электронная микроскопия, рентгеноструктурный анализ).

Открытие аминокислот в белках. Аминокислотный состав белков. Селективный гидролиз до пептидов. Качественное и количественное определение аминокислот в гидролизатах. Автоматический анализатор аминокислот. Тонкое строение аминокислот по данным рентгеноструктурного анализа. Закономерности содержания аминокислот в белках.

Способ связи аминокислот в белковой молекуле. Работы А.Я.Данилевского и Э.Фишера. Пептиды. Методы синтеза пептидов, синтез по Р.Меррифильду. Автоматический синтезатор пептидов. Природные пептиды: карнозин, глутатион, офтальмовая кислота, окситоцин, вазопрессин, фаллоидин и др. Тонкое строение пептидной цепи.

Структура белковой молекулы. Полипептидная теория строения. Первичная структура. Автоматические анализаторы последовательности аминокислот, принцип действия. Компьютерные банки данных о первичной структуре белков. Принцип структурного подобия, его реализация в первичных структурах белков. Первичная структура и видовая специфичность (пример инсулина и цитохрома). Эволюция первичной структуры белков.

Вторичная структура белков. Понятие об α- и β-конформациях полипептидной цепи. Критерии Л.Полинга и Р.Кори. Параметры α-спирали полипептидной цепи. Надвторичные структуры. Связь первичной и вторичной структур белковой молекулы. Степень спирализации полипептидных цепей белков. Прионизация белков.

Третичная структура белков. Методы ее выявления. Работы Дж.Кендрю, Д. Филлипса, М. Перутца по рентгеноструктурному анализу третичной структуры миоглобина, лизоцима и субъединиц гемоглобина. Вклад отечественных ученых в расшифровку третичной структуры белков (аспартатаминотрансферазы, леггемоглобина, белков рибосом и др.). Типы связей, обеспечивающих поддержание третичной структуры белковой молекулы. Полная химическая структура лизоцима, миоглобина. Динамичность третичной структуры белков. Самоорганизация третичной структуры. Предсказание пространственного строения белков исходя из первичной структуры их молекул.

Четвертичная структура белков. Критическая длина непрерывной полипептидной цепи. Субъединицы (протомеры) и эпимолекулы (мультимеры). Примеры четвертичной структуры белков (инсулин, гемоглобин, γ-иммуноглобулин, каталаза и т.п.). Типы связей между субъединицами в эпимолекуле.

Денатурация и ренатурация белков. Номенклатура и классификация. Свойства белков. Классификация по форме молекулы, аминокислотному составу, растворимости, биологической активности. α-, β-, α+β - и α/β - белки. Функциональная классификация, характеристика отдельных групп регуляторных, защитных, токсических, транспортных, структурных, сократительных и рецепторных белков, белков-гормонов и ингибиторов ферментов. Белки как детоксиканты ксенобиотиков в организме. Белки-шапероны. Фолдинг.


^ Тема 4. Ферменты

Ферменты – биологические катализаторы, синтезируемые в клетке и представляющие собой простые либо сложные белки, в состав которых входят неаминокислотные компоненты.

Каталитическая функция белков. Сходство и различие в действии биокатализаторов и катализаторов иной природы. Роль ферментов в жизнедеятельности. Биологический катализ как кооперативный процесс, запрограммированный во времени и пространстве. История изучения ферментов. Работы отечественных ученых (А.Е.Браунштейна, И.П.Павлова, В.А. Энгельгардта). Открытие рибозимов, их роль в биокатализе.

Методы белковой химии для выделения и очистки ферментов. Особые приемы выделения ферментов. Предохранение от денатурации в процессе выделения. Экспресс-методы обнаружения ферментов. Иммобилизация ферментов.

Строение ферментов. Однокомпонентные и двухкомпонентные ферменты.

Коферменты. Типы связей между коферментами и апоферментами. Коферменты - переносчики водорода и электронов (ФМН, ФАД, НАД, НАДФ), переносчики групп (АТФ, НДФ- сахара и др.).

Строение каталитического центра у одно- и двухкомпонентных ферментов. Аминокислотные радикалы активных центров. Субстратные и аллостерические центры в молекуле ферментов, их взаимодействие в процессе ферментативного катализа.

Мономерная и мультимерная структура ферментов. Строение рибонуклеазы и лизоцима. Структура каталазы и глутаматдегидрогеназы - ферментов - мультимеров. Общие закономерности структуры ферментов. Множественные формы ферментов. Изозимы лактатдегидрогеназы. Значение для медицины, генетики, селекции и мониторинга окружающей среды. Мультиэнзимные комплексы (пируватдегидрогеназа декарбоксилирующая и др.). Полифункциональные ферменты (синтетаза высших жирных кислот и др.).

Механизм действия ферментов. Фермент-субстратные и фермент-продуктные комплексы, их роль в понижении энергетического барьера реакции. Кинетика ферментативных реакций. Константа диссоциации, константа Михаэлиса.

Свойства ферментов. Специфичность ферментов. Активаторы и ингибиторы ферментов. Конкурентное, неконкурентное и бесконкурентное торможение действия ферментов. Влияние ксенобиотиков на активность ферментов.

Номенклатура ферментов. Систематические и рабочие названия. Шифры ферментов. Классификация ферментов, ее принципы. Классы ферментов.

Оксидоредуктазы. Характеристика важнейших групп доноров и акцепторов водорода и электронов в окислительно-восстановительных реакциях. Понятие о первичных и вторичных дегидрогеназах, оксидазах, гидроксилазах и оксигеназах. Цитохромы. Характе- ристика важнейших цепей оксидоредуктаз.

Трансферазы. Трансферазы, переносящие ацильные остатки (холинацетилтрансфераза). Гликозилтрансферазы (гликогенфосфорилаза). Аминотрансферазы (аспартат-аа-кетоглутарат-аминотрансфераза). Фосфотрансферазы (гексокиназа).

Гидролизы. Гидролазы, действующие на сложноэфирные связи (фосфатазы и липазы). Пептид-гидролазы: пептидил-пептидогидролазы (сериновые, цистеиновые, карбоксильные и металлопротеиназы); пептидазы (аминопептидазы, карбоксипептидазы и дипептидазы).

Лиазы. Углерод-углерод-лиазы (пируват-декарбоксилаза), альдегидлиазы (альдолаза). Углерод-азот-лиазы (аспартат-аммиак- лиаза). Понятие о синтазах.

Изомеразы. (Триозофосфатизомераза, альдозомутаротаза).

Лигазы (синтетазы). Лигазы, ускоряющие синтез С-С-связи (пируват-карбоксилаза), С-О-связи (амоноациладенилатсинтетаза) и С-S-связи (ацетилкоэнзим-А-синтетаза).

Локализация ферментов в клетке. Промышленное получение и практическое использование ферментов. Иммобилизованные ферменты и клетки как основа для создания реактивов, ферментных электродов, топливных элементов.


^ Тема 5. Витамины и некоторые другие биоактивные соединения

Витамины – это группа низкомолекулярных органических соединений различного химического происхождения, необходимых для нормального функционирования всех органов и систем, роста и развития организма в целом. Некоторые организмы, в том числе и человек, неспособны самостоятельно синтезировать витамины, поэтому должны получать их из внешних источников в готовом виде.

Витамины, история их открытия. Роль витаминов в питании человека и животных. Авитаминозы, гиповитаминозы, гипервитаминозы. Соотношение витаминов и коферментов. Классификация и номенклатура витаминов. Витамерия.

^ Жирорастворимые витамины.. Витамин А (ретинол). Участие витамина А, в зрительном акте: тонкая структура ретиналя и родопсина, биохимический каскад усиления светового сигнала. Витамины Д1, Д2 и Д3, их роль в фосфорно-кальциевом обмене. Витамин Е (токоферол). Участие его в окислительно-восстановительных процессах. Витамин К (филлохинон), его отношение к системе свертывания крови. Викасол. Витамин F.

^ Водорастворимые витамины. Витамин В, (тиамин), химическая природа и механизм действия. Витамин В, (рибофлавин), его строение и участие в окислительно-восстановительных процессах. Витамин В (пантотеновая кислота), участие его в образовании коэнзима А. Витамин В5, (никотиновая кислота и амид никотиновой кислоты): структура и участие в переносе атомов водорода в составе НАД. Витамин В12, (пиридоксин), его формы (пиридоксол, пиридоксаль, пиридоксамин), значение для осуществления реакций переаминирования. Витамин В12 (цианкобаламин). Витамин В15 (пангамовая кислота), его роль в переносе одноуглеродных фрагментов. Витамин Вс, (птероиглутаминовая кислота). Витамин Вт, (карнитин), его значение в обмене веществ. Холин, его функция в качестве поставщика метильных групп. Витамин С (аскорбиновая кислота), строение его восстановленной и окисленной форм. Витамин Р (рутин). Взаимообусловленность действий витаминов С и Р. Витамин Н (биотин), его строение и роль в реакциях карбоксилирования. Витамин U.

Другие биоактивные соединения: антивитамины, антибиотики, фитонциды, телергены, гербициды, дефолианты, ростовые вещества (важнейшие представители и механизм их действия). Проблема токсификации: преобразование гербицидов в мутагенные соединения в растениях.


^ Тема 6. Общее понятие об обмене веществ и энергии в организме


Современные представления о сущности жизни. Характеристика сущности явления жизни с позиций молекулярной биологии, квантовой биохимии и т.п. Жизнь как биологическая форма движения материи.

Обмен веществ и энергии — неотъемлемое свойство живого. Обмен веществ как закономерный, самосовершающийся процесс превращения материи в живых телах. Анаболизм и катаболизм. Масштабы обмена веществ на Земле. Биосфера и ее геохимическая роль. Работы А.А.Вернадского. Пути поступления токсичных веществ (мутагенов, аллергенов, канцерогенов) в организм и их воздействие.

Энергетика обмена веществ. Понятие об уровне свободной энергии в органическом соединении и его изменений в процессе преобразования веществ. Макроэргические соединения и макроэргические связи. Важнейшие представители макроэргических соединений: глюкозо-1-фосфат, уридиндифосфатглюкоза, сахароза, ацетил-коэнзим-А, креатинфосфат, аденозинтрифосфатная кислота, фосфоенолпировиноградная кислота, 1,3-дифосфоглицериновая кислота. Роль АТФ в энергетическом обмене, АТФ как аккумулятор, трансформатор и проводник энергии в процессе ее запасания и расходования в организме. Принципиальное отличие энергетики химических реакций в живой природе от таковых в неживой. Трансформация энергии в живых объектах. Общие принципы организации структур, ответственных за трансформацию энергии в клетке. Зависимость и продолжительность жизни, роста и развития организма от двигательной активности.


^ Тема 7. Нуклеиновые кислоты и их обмен

Нуклеиновые кислоты – биологические полимеры кислотного характера, содержащиеся в основном в ядре клетки, а также в цитоплазме, состоящие из нуклеотидов, являющиеся структурами хранения и реализации генетической информации организма. ДНК – правозакрученная двойная спираль, осуществляющая хранение информации. Различные виды РНК осуществляют реализацию генетической информации.

История открытия и изучения нуклеиновых кислот. Химический состав нуклеиновых кислот. Характеристика пуриновых и пиримидиновых оснований, входящих в состав нуклеиновых кислот. Минорные пуриновые и пиримидиновые основания (5-метилцитозин, 5-оксиметилцитозин, 5-оксиметилурацил и др.). β,D- рибоза и β,D-2-дезоксирибоза в составе нуклеиновых кислот. Два типа нуклеиновых кислот: дезоксирибонуклеиновая кислота (ДНК) и рибонуклеиновая кислота (РНК). Различия между ДНК и РНК по составу главных и минорных оснований, характеру углеводов, молекулярной массе, локализации в клетке и у функциям.

Дезоксирибонуклеиновая кислота. Количественное содержание ДНК в организме и локализация ее в клетке (ядро, митохондрии, хлоропласты, центриоли). Приоритет отечественной науки (Н.М.Сисакян) в открытии внеядерной локализации ДНК. Молекулярная масса ДНК. Форма молекул ДНК. Кольцевая форма ДНК некоторых фагов, митохондрий и хлоропластов. Одно- и двухцепочечные молекулы ДНК. Дезоксирибонуклеотиды — структурные элементы ДНК. Нуклеотидный состав ДНК; правила Е.Чаргаффа. Первичная структура ДНК. Банки данных по первичной структуре ДНК и их использование для компьютерного анализа, гомологичных и функционально значимых участков. Проект «Геном человека» и его реализация в США, Японии и России. Вторичная структура ДНК (модель Дж.Уотсона и Ф. Крика). Комплементарность пуриновых и пиримидиновых оснований и ее значение для обеспечения биспиральной структуры ДНК. Полиморфизм ДНК (А-, В-, С-, Z- и SBS-формы ДНК). Третичная структура ДНК. Репликоны.

Рибонуклеиновые кислоты, их классификация (тРНК, рРНК, мРНК, яРНК, вРНК). Сравнительная характеристика видов рибонуклеиновых кислот по молекулярной массе, нуклеотидному составу, локализации и функциям. тРНК, методы их выделения и фракционирования. Изоакцепторные тРНК. Минорные основания в тРНК и их значение. Первичная структура тРНК, работы А.А. Баева. Вторичная структура тРНК (модель «клеверный лист»); функциональное значение некоторых участков тРНК, выявленное методом «хирургии молекул» (В.В. Энгельгардт, А.А. Баев). Третичная структура тРНК. рРНК, ее содержание и локализация в клетке. Виды рРНК (23-28S, 16-18S, 5S и 5,8S) и их функции. Первичная и вторичная структура 5S; 5,8S; 16S и 23S рРНК. Третичная структура высокополимерных рРНК. Характерные особенности (молекулярная масса, ДНК-подобие, быстрая обмениваемость) бактериальной мРНК. Свойства мРНК высших организмов: кэпы и поли (А)-фрагменты и их функциональное значение. Предшественники мРНК, процессинг мРНК. Информационная РНК как матрица для специфического биосинтеза белков. Ядерные РНК. Низкомолекулярные ядерные РНК, их каталитические функции и роль в процессинге всех видов РНК.

Пути распада нуклеиновых кислот до свободных нуклеотидов. Фосфодиэстеразы и нуклеазы и их участие в деструкции нуклеиновых кислот. Селективный характер действия эндорибонуклеаз. Дезоксирибонуклеазы I и II, характер их каталитической активности. ДНК-гликозилазы. Применение нуклеаз в медицине.

Обмен нуклеозидфосфатов. Пути их деструкции. Механизм реакций распада: пуриновых оснований — до мочевой кислоты, аллантоина, аллантоиновой кислоты, глиоксилевой кислоты и мочевины; пиримидиновых оснований — до р-аланина и карбаминовой кислоты. Конечные продукты распада пуриновых и пиримидиновых оснований у представителей различных классов животных.

Биосинтез нуклеозидмоно-, нуклеозидди- и нуклеозидтрифосфатов. Уридин-5 '-монофосфат (УМФ) и инозин-5'-монофосфат (ИМФ) как первичные продукты биосинтеза пиримидиновых и пуриновых нуклеотидов.

Механизм биосинтеза ДНК. Ферменты (РНК-полимераза, ДНК-полимераза, лигаза) и белковые факторы (ДНК-раскручивающие и ДНК-связывающие белки и др.), участвующие в репликации ДНК. Репликосома и праймасома, репликационная вилка. Этапы биосинтеза ДНК. Комплементарный механизм обеспечения специфичности воспроизведения первичной структуры при биосинтезе ДНК. Челночный механизм биосинтеза ДНК, фрагменты Оказаки. РНК-зависимая ДНК-полимераза (обратная транскриптаза или ревертаза). Репликация кольцевых форм ДНК. Регуляция биосинтеза ДНК в клетке. Природа спонтанного и искусственного мутагенеза. Роль ДНК в передаче наследственной информации. Механизм действия химических мутагенов на ДНК.

Биосинтез РНК (транскрипция). Строение; свойства и механизм действия PHK-полимеразы. Локализация биосинтеза РНК в клетке. Полицистронный механизм биосинтеза PHK. Информосомы (работы А.С.Спирина) и информомеры (работы Г.П.Георгиева) как первичные формы существования новообразованных РНК. Метилирование интактных молекул РНК (тРНК) при посредстве РНК-метилаз. Копирование и полиаденилирование мРНК в процессе ее созревания. Полинуклеотидфосфорилаза и ее участие в обмене РНК. Регуляция биосинтеза нуклеиновых кислот.


^ Тема 8. Обмен белков

Обмен белков и нуклеиновых кислот как ядро клеточного метаболизма. Значение белкового обмена.

Пути распада белков. Гидролиз белков. Белки в питании человека. Характеристика ферментов, обеспечивающих осуществление гидролиза белков до пептидов и аминокислот. Объем и скорость обновления белков различных тканей и органов. АТФ-зависимый протеолиз белков. Роль убиквитина и протеосом в распаде белков.

Метаболизм аминокислот. Обмен аминокислот как источник возникновения биологически активных соединений (биогенных аминов, коферментов, ростовых веществ, витаминов, некоторых гормонов и т.п.). Пути связывания аммиака в организме. Механизм биосинтеза мочевины (орнитиновый цикл). Пути новообразования аминокислот в природе и их соотношение у различных классов организмов. Первичные и вторичные аминокислоты. Заменимые, полузаменимые и незаменимые аминокислоты.

Пути, механизмы природного синтеза белков. Матричный и нематричный механизмы, доказательства, соотношение их в организме и возможная взаимосвязь. Матричная теория биосинтеза белков, общая схема. Нематричные механизмы биосинтеза белков.

Активирование аминокислот. Характеристика аминоацил-тРНК-синтетаз: специфичность, локализация, аллостерическая регуляция активности при посредстве тРНК. Аминоацил-тРНК, структура, свойства, функции. Кодосомы. Роль рибосом в биосинтезе белка. Строение, свойства рибосом; характеристика РНК и белков, входящих в состав субчастиц 50-60S и 30-40S. Этапы трансляции: инициация, элонгация и терминация. Динамическая модель рибосомы и ее работа. Аминоацильный и пептидильный центры рибосомы. Код белкового синтеза, история открытия (работы М.Нирегберга, С.Очоа и др.), современные представления. Бессмысленные кодоны, их значение. Регуляция рибосомального биосинтеза белков; теория Ф.Жакоба и Ж.Моно. Перенос новообразованных белков через биологические мембраны. Посттрансляционная модификация белков.


^ Тема 9. Углеводы и их обмен

Углеводы – большая группа органических соединений, обладающих различной химической структурой и биологическими свойствами, объединяемых общей формулой Cx(H2 O)y, где x и y могут быть не равны друг другу.

Общая характеристика углеводов и классификация. Простые углеводы (моносахариды): представители (рибоза, глюкоза, галактоза, манноза, фруктоза, седогептулоза).

Сложные углеводы. Дисахариды: строение, свойства, представители. Полисахариды: классификация, свойства, важнейшие представители (крахмал, гликоген и др.). Канонические (структурная, энергетическая и метаболическая) и неканонические (рецепторная, информационная, регуляторная) функции углеводов.

Обмен углеводов. Пути распада полисахаридов и олигосахаридов. Ферменты гидролиза полисахаридов: α-, β- и γ-амилаза, амило-1,6-глюкозидаза, хитиназа, гиалуронидаза и др. Гликозидазы. Фосфоролиз сложных углеводов: фосфорилазы, строение, механизм действия. Активирование фосфорилаз при участии циклического АМФ и протеинкиназ. Обмен глюкозо-6-фосфата (дихотомический и апотомический пути, их соотношение в организме). Обмен пировиноградной кислоты. Гликолиз и гликогенолиз. Химизм спиртового брожения. Действие этанола на организм человека. Окислительное декарбоксилирование пировиноградной кислоты при посредстве мультиэнзимного комплекса. Цикл трикарбоновых и дикарбоновых кислот. Молочнокислое брожение в организме человека. Молочная кислота - причина утомляемости человека.

Биосинтез углеводов. Первичный биосинтез углеводов в процессе фотосинтеза и хемосинтеза, энергетическое обеспечение. Рибулозо-1,5-дифосфат - акцептор оксида углерода (IV), источник 3-фосфоглицериновой кислоты. Структура и механизм действия рибулозо-дифосфаткарбоксилазы. Иные пути акцептирования оксида углерода (IV) при первичном биосинтезе органического вещества (фосфоэнолпируватный и ацил-КоА- карбоксилазный). Схема превращения 3-фосфоглицериновой кислоты во фруктозо-6-фосфат. Особенности биосинтеза простых yглеводов у гетеротрофов. Трансгликозилирование, его роль в биосинтезе олиго- и полисахаридов. Сопряжение образования гликозидных связей в молекулах олиго- и полисахаридов с распадом связи в донорах гликозильных остатков.

Синтез разветвленных молекул полисахаридов. Роль полиизопренолфосфатсахаров в биосинтезе полисахаридов, гликопротеинов.


^ Тема 10. Липиды и их обмен

Липиды – соединения, разнообразные по химической структуре, которым присущи две особенности – они присутствуют в живых тканях, растворимы в органических растворителях и нерастворимы в воде.

Общая характеристика класса липидов. Классификация липидов: простые липиды - жиры, воски и стероиды; сложные липиды - фосфолипиды и гликолипиды. Новые виды липидов (диольные, аминоацилдифосфатидилглицерины). Локализация липидов в клетке и их биологическое значение. Канонические и неканонические функции липидов. Жиры (триглицериды), их структура и разнообразие в природе по качественному составу и соотношению высших жирных кислот. Простые и смешанные триглицериды.

Обмен триглицеридов. Гидролиз их при участии липазы и алиэстеразы. Обмен глицерина. β-и -окисление высших жирных кислот: механизм, локализация в клетке и соотношение в животном и растительном царстве. Обмен ацетил-КоА. Глиоксиловый цикл. Механизм биосинтеза высших жирных кислот. Ферменты, обеспечивающие ускорение реакций на отдельных этапах ступенчатого удлинения радикала кислоты. Строение и механизм действия синтетазы высших жирных кислот (работы Ф.Линена). Локализация биосинтеза высших жирных кислот в клетке. Механизм биосинтеза триглицеридов. Причины нарушения обмена жиров в организме человека. Ожирение.

Воски. Их состав и строение. Биологическая роль воска, представители. Распространение, локализация в организме и функции восков.

Стериды. Их состав и строение. Стеролы, их структура, изомерия (конформация), представители. Видовая специфичность стеролов и стеридов. Обмен стеридов, их гидролиз при участии ферментов. Реакции восстановления и окисления стеролов в организме. Образование стероидов (холевые кислоты, стероидные гopмоны и др.).

Фосфолипиды, структура их молекул, характеристика высших жирных кислот, азотистых оснований, многоатомных спиртов, распространение в природе, биологическая роль, пути распада в организме. Обмен холина. Механизм биосинтеза фосфатидов, роль цитидиндифосфатхолина в этом процессе. Фосфоинозитиды, структура, пути распада в организме. Инозит-1,4,5-трифосфат вторичный посредник гормональных сигналов.

Гликолипиды, их состав и строение. Цереброзиды и ганглиозиды, функции гликолипидов в тканях и органах. Обмен гликолипидов. Роль липидов в структурировании биологических мембран. Проблемы мембранной биологии. Механизм действия ксенобиотиков, связанный с нарушением структуры биомембраны.


^ Тема 11. Биологическое окисление

Определение понятия «биологическое окисление». История развития представлений о развитии биологического окисления: перекисная теория А.Н.Баха; концепция дыхательных хромогенов В.И.Палладина и Х.Виланда; обнаружение цитохромов и цитохромоксидазы (Д.Кейлин и О. Варбург) и признание цитохромной системы доминирующей терминальной дыхательной системой; открытие явления окислительного фосфорилирования (В.А. Энгельгардт, В.А. Белицер и Е.Т. Цыбакова) и, в последующее время, новой группы ферментов-оксигеназ (О. Хаяши, Г. Мазон и др.).

Классификация процессов биологического окисления. Два типа оксидоредуктаз в клетке.

Характеристика важнейших оксидоредуктаз первого типа: медьсодержащих оксидаз (аскорбатоксидаза, уриказа, цитохромоксидаза); флавопротеинов (оксидаза-D-аминокислот, липоилдегидрогеназа, гликолатоксидаза); НАД+- и НАДФ+-протеинов; железосодержащих переносчиков электронов (негеминовой природы - ферредоксины и геминовой природы - цитохромы). Ансамбли оксидоредуктаз.

Оксигеназы и гидроксилазы. Свойства оксигеназ и механизм их действия. Пирокатехаза, характеристика гидроксилаз; важнейшие представители: фенолаза, фенилаланин-4-гидроксилаза.

Сопряжение биологического окисления с фосфорилированием на уровне субстрата (в процессах гликолиза и брожения) и на уровне электронно-транспортной цепи (в митохондриальном аппарате). Дыхательная цепь ферментов, осуществляющих сопряжение окисления с фосфорилированием. Ингибиторы ферментов дыхательной цепи.

Окислительное фосфорилирование в клетке. Митохондрии, их структура и функции. Гипотезы о механизме сопряжения окисления с фосфорилированием. Роль мембранного потенциала. Понятие о сопрягающей мембране. Современные представления о компонентах дыхательной цепи митохондрий. Структура АТФ-синтазного комплекса. Строение протонной АТФазы и вероятные механизмы ее функционирования. Регуляция окислительного фосфорилирования в митохондриях. Разобщение окисления и фосфорилирования. Свободное окисление; переключения с окисления, сопряженного с фосфорилированием, на свободное окисление. Пероксисомы, их функции. Системы биологического окисления в эндоплазматическом ретикулуме, их значение. Микросомальная дыхательная цепь, ее особенности.

Энергетический эффект распада углеводов; сопоставление брожения, гликолиза и дыхания по этому показателю. Энергетический эффект окисления триглицеридов и других липидов.


^ Тема 12. Водный и минеральный обмен

Содержание и распределение воды в организме и клетке. Состояние воды в тканях. Положительный и отрицательный эффект гидратации ионов на степень структурирования воды. Регуляция водного обмена.

Участие минеральных веществ в формировании третичной и четвертичной структуры биополимеров. Ферменты-металлопротеины. Становление ферментов-мультимеров в присутствии ионов Mg2+, Mn2+, Zn2+, Са2+. Ионы металлов и возникновение фермент-субстратных комплексов. Роль минеральных элементов в обмене белков. Участие минеральных соединений в обмене углеводов и липидов. Обмен минеральных веществ. Тяжелые металлы в пищевых цепях.

Бионеорганическая химия, ее проблемы и перспективы развития.


^ Тема 13. Гормоны и их роль в обмене веществ

История развития учения о гормонах. Определение понятия «гормоны». Номенклатура и классификация гормонов.

Стероидные гормоны: строение, свойства и функциональная активность кортикостерона, альдостерона, тестостерона, экстрадиола, экдизона (гормон линьки насекомых). Механизм действия стероидных гормонов. Рецепторы стероидных гормонов, их участие в передаче гормонального сигнала. Трансмембранный механизм действия стероидных гормонов через систему вторичных посредников, возникающих из фосфоинозитидов. Биосинтез стероидных гормонов и его регуляция.

Пептидные гормоны, структура и функции. Характеристика важнейших из них (антиотензин, окситоцин, вазопрессин, гастрин, глюкагон, инсулин, адренокортикотропный гормон, паратгормон, тиреотропин, гормон роста). Механизм действия пептидных гормонов. Своеобразие механизма действия инсулина. Роль С-белков в передаче сигналов при посредстве гормонов пептидной природы.

Прочие гормоны: адреналин, тироксин, ювенильный гормон насекомых, ауксин, гиббереллины, цитокинины, простагландины; их структура, механизм действия, биосинтез. Рилизинг-факторы и их роль в регуляции биосинтеза гормонов. Нейрогормоны (эндорфины и энкефалины) и проблемы «нейропептидной революции».

Применение гормонов в сельском хозяйстве и медицине.


^ Тема 14. Взаимосвязь и регуляция обмена веществ

Общие положения о взаимосвязи обмена веществ в организме. Соотношение первичного и вторичного биосинтеза у автотрофных организмов. Взаимосвязь превращения веществ у гетеротрофных организмов.

Взаимосвязь обмена нуклеиновых кислот и белков, ее конкретные формы.

Взаимосвязь обмена нуклеиновых кислот и углеводов. Роль 5-фосфорибулозо-1-пирофосфата в биосинтезе нуклеотидов. Сопряжение окисления углеводов и биосинтеза нуклеозидтрифосфатов. Нуклеозиддифосфатсахара как коферменты и субстраты в биосинтезе сложных углеводов.

Взаимосвязь обмена нуклеиновых кислот и липидов. Сопряжение фосфорилирования АДФ с окислением высших жирных кислот. Нуклеозиддифосфатхолин как центральный метаболит при биосинтезе фосфатидов.

Взаимосвязь белкового и углеводного обмена. Роль пировиноградной кислоты в осуществлении перехода от углеводов к белкам и обратно. Взаимосвязь обмена углеводов и липидов; роль ацетил-КоА в этом процессе. Обмен веществ как единое целое.

Уровни регуляции жизненных процессов в природе: метаболитный, оперонный, клеточный, организменный, популяционный.

Метаболитный уровень регуляции. Регуляция активности ферментов. Роль протеинкиназных реакций (цАМФ-, цГМФ- и диглицеридзависимых) и ковалентной модификации (аденилирование, уридилирование, АДФ-рибозилирование и др.) в регуляции активности ферментов. Ретроингибирование ферментов и его роль в регуляции обмена веществ.

Оперонный уровень регуляции. Понятие об опероне. Регуляция биосинтеза информационных макромолекул, природа репрессоров и индукторов, роль гормонов. Принцип обратной связи в регуляции обмена веществ.

Клеточный уровень регуляции процессов жизнедеятельности. Проницаемость плазматической и клеточной мембран. Транспорт метаболитов в клетке. Ядерно-цитоплазменные отношения в клетке. Роль макромолекулярных взаимодействий в регуляции обмена веществ на клеточном уровне.

Организменный уровень регуляции. Гормональная регуляция биосинтеза информационных макромолекул. Регуляция биосинтеза гормонов при посредстве тропинов (кортикотропин и т.п.). Нейрогормональная регуляция биосинтеза гормонов метаморфоза у насекомых.

Популяционный уровень регуляции. Антибиотики микробов, фитонциды растений, телергены животных и их влияние на процессы жизнедеятельности. Биохимические основы спонтанной изменчивости в популяциях.

Белковый полиморфизм в популяциях различных видов и возможные механизмы его поддержания. Использование белкового полиморфизма в генетике и селекции сельскохозяйственных растений и животных.

Эколого-биохимические взаимодействия с участием различных групп организмов: грибов, водорослей, высших растений, животных. Токсины растений. Пищевые детергенты и антифиданты. Пищевые аттрактанты и стимуляторы. Хеморегуляторы, воздействующие на позвоночных животных. Накопление и использование животными вторичных метаболитов растений. Феромоны беспозвоночных животных. Алломоны, кайромоны.

Антропогенные биоактивные вещества и проблемы химического загрязнения биосферы. Судьба ксенобиотиков в биоценозах. Способности экосистем к детоксикации ксенобиотиков и проблемы остатков поллютантов в экосистемах.

Некоторые прикладные аспекты биохимической экологии. Уменьшение загрязнения биосферы. Экологически безопасные способы воздействия на виды, имеющие экологическое значение. Защита урожая в сельском хозяйстве. Природные экологические хеморегуляторы. Пропестициды.


^ Методические рекомендации по изучению курса:

1. Перечень и тематика самостоятельных работ студентов по курсу включает частичное освоение разделов программы «Введение», «Химический состав организмов», «Витамины», «Общее понятие об обмене веществ и энергии в организме», «Водный и минеральный обмен» (Тема 1, Тема 2, Тема 5, Тема 6, Тема 12 ), а также подготовку рефератов на основе изучения основной и дополнительной литературы по предмету.


2. Состав технических средств и рекомендации по работе с ним

В лабораторных и практических занятиях по курсу используется специальное приборное оснащение учебного процесса. В связи с этим студент должен знать основы безопасной работы с биологическими объектами, приборным оснащением, строго соблюдать правила безопасной работы при проведении лабораторных и практических работ.


3. Обзор рекомендованной литературы:

- Основная литература:

  1. Биохимия. Краткий курс с упражнениями и задачами / Под ред. чл.-корр. РАН, проф. Е.С. Северина, проф. А.Я. Николаева. – М.: ГЭОТАР-МЕД, 2001.

  2. Жеребцов Н.А., Попова Т.Н., Артюхов В.Г. Биохимия: Учебник. – Воронеж: Изд-во Воронеж. гос. ун-та, 2002.

  3. Комов В.П. Биохимия. – М.: Дрофа, 2004.

  4. Филлипович Ю.Б. Основы биохимии: Учебник для хим. и биол. спец. ун-тов и ин-тов. – М.: Изд-во «Агар», 1999.

  5. Филлиппович Ю.Б. и др. Практикум по общей биохимии. - М.: Просвещение, 1982.

- Дополнительная:

  1. Биохимия растений / Под. ред. Л.А. Красильниковой. – Ростов н/Д.: Феникс; Харьков: Торсинг, 2004.

  2. Зайцев С.Ю., Конопатов Ю.В. Биохимия животных. Фундаментальные и клинические аспекты. – СПб.: Изд-во «Лань», 2004.

  3. Киршенблат Я.Б. Общая эндокринология: Учеб. пособие для ун-тов. – М.: Высшая школа, 1971.

  4. Кнорре Д.Г., Мызина С.Д. Биологическая химия: Учебник для биол. и мед. спец. вузов. – М.: Высшая школа, 2000.

  5. Ленинджер А. Основы биохимии. В 3-х томах. – М.: Мир, 1985.

  6. Марри Р., Греннер Д., Мейес П., Родуэлл В. Биохимия человека: В 2-х томах. – М.: Мир, 1993.

  7. Мецлер Д. Биохимия: В 3-х томах. – М.: Мир, 1990.

  8. Остерман Л.А. Методы исследования белков и нуклеиновых кислот. – М.: Наука, 1981.



4. Самостоятельное выполнение практических заданий должно осуществляться студентом в тесной связи с формой обучения и теоретическим программным материалом в соответствии с нормами времени на самостоятельную работу, содержать конкретность и ясность формулировок.


5. Контрольные вопросы для самостоятельной оценки качества освоения дисциплины:

  1. Предмет биохимии, цели и задачи. Разделы биохимии.

  2. История развития биохимии. Роль отечественных ученых.

  3. Методы биохимических исследований и их характеристика.

  4. Химический состав организмов. Макро-, микро- и ультромикроэлементы. Потребность организмов в химических соединениях.

  5. Характеристика основных классов органических соединений, входящих в состав живых организмов (нуклеиновые кислоты, углеводы, белки, липиды).

  6. Белки, их свойства, функции. Аминокислотный состав белков.

  7. Методы выделения и фракционирования белков.

  8. Структура белковой молекулы (первичная, вторичная, третичная, четвертичная). Типы связей, стабилизирующие структуру белковой молекулы.

  9. Классификация белков, характеристика основных групп.

  10. Ферменты, их функции и роль. Классификация.

  11. Строение и свойства ферментов. Коферменты.

  12. Механизм действия ферментов.

  13. Витамины, их значение. История открытия.

  14. Жирорастворимые витамины, их строение, роль.

  15. Водорастворимые витамины, химическое строение, роль.

  16. Витаминоподобные вещества и антивитамины.

  17. Обмен веществ и энергии. Анаболизм и катаболизм.

  18. Энергетика обмена веществ. Макроэргические соединения, их роль.

  19. Нуклеиновые кислоты (НК), химический состав, строение, роль.

  20. ДНК, химический состав, строение (первичная, вторичная, третичная структуры). Правила Чаргаффа.

  21. РНК, химический состав, строение. Виды РНК.

  22. Обмен НК. Пути распада. Обмен нуклеозидфосфатов.

  23. Механизм биосинтеза ДНК.

  24. Обмен белков. Распад и обновление белков.

  25. Метаболизм аминокислот.

  26. Пути связывания аммиака в организме. Механизм биосинтеза мочевины.

  27. Биосинтез белка. Регуляция биосинтеза.

  28. Углеводы, строение, свойства. Классификация.

  29. Обмен углеводов. Пути распада.

  30. Синтез и распад гликогена.

  31. Образование энергии из глюкозы. Этапы окисления глюкозы.

  32. Аэробный путь прямого окисления глюкозы (пентозофосфатный путь)

  33. Глюконеогенез (синтез глюкозы из неуглеводных продуктов).

  34. Регуляция и нарушения углеводного обмена.

  35. Анаэробный гликолиз. Брожение, виды. Химизм спиртового брожения.

  36. Механизм первичного биосинтеза углеводов в процессах фото- и хемосинтеза.

  37. Липиды, общая характеристика. Классификация.

  38. Обмен липидов. Пути распада. Переваривание, всасывание липидов. Роль жировой ткани в метаболизме липидов.

  39. Окисление жирных кислот.

  40. Биосинтез жирных кислот.

  41. Регуляция и нарушения липидного обмена.

  42. Стероидные соединения, их строение, обмен.

  43. Гликолипиды, состав, строение. Основные функции, роль в структурировании мембран.

  44. Фосфолипиды, их характеристика, роль. Метаболизм фосфолипидов.

  45. Тканевое дыхание и биологическое окисление.

  46. Организация и функционирование дыхательной цепи.

  47. Механизм образования АТФ. Свободное окисление.

  48. Водный обмен, его регуляция.

  49. Минеральные вещества, их роль. Обмен минеральных веществ.

  50. Гормоны, номенклатура и классификация.

  51. Гормоны гипоталамуса и гипофиза.

  52. Паратгормоны и гормоны щитовидной железы.

  53. Гормоны поджелудочной железы. Механизм действия инсулина.

  54. Гормоны надпочечников, химическое строение, биологическое действие.

  55. Половые гормоны, строение. Место синтеза и физиологическая роль.

  56. Гормоны насекомых, растений. Значение и функции.

  57. Молекулярные механизмы передачи гормонального сигнала.

  58. Уровни регуляции жизненных процессов в природе.

  59. Эколого-биохимические взаимоотношения различных групп организмов.

  60. Биохимическая экология, ее аспекты.


6. Темы рефератов:

  1. Влияние гормонов на рост и развитие растений.

  2. Применение гормонов в медицине и сельском хозяйстве.

  3. Влияние тяжелых металлов на рост и развитие растений.

  4. Тяжелые металлы в пищевых цепях.

  5. Гербициды и рост растений.

  6. Иммунитет растений.

  7. Регуляторы роста растений.

  8. Защита урожая в сельском хозяйстве.

  9. Механизмы токсического действия тяжелых металлов.

  10. Синтез белка в условиях стресса.

  11. Методы выделения белков из биологических материалов.

  12. Методы выделения нуклеиновых кислот.

  13. Брожение, его виды. Химизм брожения.

  14. Участие минеральных веществ в обмене веществ.

  15. Ядовитые белки и пептиды.

  16. Рестриктазы, их структура и механизм действия.

  17. Судьба ксенобиотиков в биоценозах.

  18. Биохимическая экология, прикладные аспекты.

  19. Ферменты генной инженерии.

  20. Уровни регуляции жизненных процессов в природе.


7.Форма отчетности о результатах самостоятельной работы по курсу:

- промежуточная – реферативные работы,

- итоговая – зачет, экзамен.


^ 8. Словарь основных терминов:

Антивитамины. Любые вещества, вызывающие независимо от механизма их действия снижение или полную потерю биологической активности витаминов.

^ Аллостерическое взаимодействие. Изменение пространственной конфигурации белковой молекулы (чаще белковой молекулы фер­мента) в результате присоединения к ней другой молекулы, не яв­ляющейся субстратом. Белок при этом приобретает, как правило, новые свойства.

Аминокислоты. Алифатические, ароматические или гетероцик­лические карбоновые кислоты с аминогруппой в α-положении; мо­номеры белков.

Антикодон. Специфическая последовательность из трех нуклеотидов в тРНК, комплементарная кодону для аминокислоты в мРНК.

^ Белки, протеины (от греч. «protos» – первый, важнейший) – высокомолекулярные органические соединения, построенные из остатков аминокислот.

Биохимия, или биологическая химия (от греч. bios – жизнь) – это наука, изучающая химический состав, строение и свойства веществ, входящих в состав живых организмов; превращения веществ и энергии. Биохимия – наука о химии жизни.

Витамины. Органические вещества различной химической при­роды, присутствие которых в пищевых продуктах в следовых количествах обязательно: большинство витаминов является составной частью коферментов.

^ Водородная связь. Относительно слабая связь между атомом во­дорода, ковалентно связанным с атомом кислорода или азота, и другим электроотрицательным атомом. Обусловлена электростати­ческим притяжением между электроотрицательным атомом и атомом водорода, ковалентно связанным с другим электроотрицатель­ным атомом.

^ Вторичная структура белка. Регулярная конформация остова по­липептидной цепи.

Вырожденный код. Код, в котором один элемент на каком-то одном языке кодируется несколькими элементами на другом языке, например генетический код.

^ Высокоэнергетическое соединение. Соединение, при гидролизе которого происходит значительное уменьшение свободной энер­гии.

Ген. Единица наследственного вещества, которая представлена в виде участка хромосомы, содержащей ДНК. Последняя кодирует первичную структуру белка, тРНК или рРНК и регулирует транс­крипцию таких последовательностей, обусловливая передачу гене­тической наследственной информации.

^ Генетический код. Система нуклеотидных триплетов (кодонов) ДНК и РНК, определяющая последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи белка. Каждый кодон, за исклю­чением незначащих кодонов, соответствует одной из 20 амино­кислот.

Гетеротроф. Организм, не способный синтезировать органичес­кие вещества из неорганических, потребляет органику, образованную другими растениями и животными.

Гиббереллины. Растительные гормоны, стимулирующие удлине­ние стебля растения.

Гидролиз. Расщепление молекул сложных веществ на более про­стые под действием воды и присоединения ионов Н+ и ОН-.

^ Гидрофобные взаимодействия. Связывание (сближение) неполяр­ных групп друг с другом в водных системах, обусловленное стремлением молекул окружающей воды достичь наиболее стабильного состояния.

Гистоны. Группа из пяти основных белков, входящих в состав хромосом всех эукариотических клеток. Гистоны образуют в комп­лексе с ДНК нуклеосомы - структурные единицы хроматина кле­точных ядер.

Гликолиз. Анаэробный распад глюкозы с образованием двух молекул пировиноградной кислоты и двух молекул АТР.

^ Глиоксилатный цикл. Вариант цикла Кребса (лимонной кисло­ты) у масличных растений и некоторых других организмов; в этом цикле ацетат превращается в сукцинат.

Глюконеогенез. Синтез глюкозы из неуглеводных продуктов. Организм может синтезировать глюкозу соединений, способных предварительно превратиться в пируват, т.е. из большинства аминокислот и лактата, поступающих в кровь из работающих мышц.

Гормон. Вещество, синтезируемое в небольших ко­личествах в одной части организма, переносимое в другую его часть и оказывающее там специфическое действие.

Дальтон (Да). Масса одного атома водорода, равная 1,66 * 10-24 г.

^ Дыхательная цепь. Электронпереносящая цепь, состоящая из пос­ледовательности белков-ферментов и других переносчиков электро­нов, переносящих электроны от субстрата к молекулярному кисло­роду в аэробных условиях.

^ Жирные кислоты – алифатические карбоновые кислоты; в организме могут находиться в свободном состоянии или выполнять роль строительных блоков для большинства классов липидов.

Жиры. Обобщенное название веществ, являющихся сложными эфирами глицерола и трех молекул кислот (ацилов). Жидкие жиры называют маслами.

Заменимые аминокислоты. Аминокислоты белков, которые могут синтезироваться организмом человека из более простых предшествен­ников.

^ Изоэлектрическая точка. Значение рН, при котором растворен­ное вещество не имеет суммарного электрического заряда.

Ингибирование по типу обратной связи. Регулирование процессов в организме, состоящее в том, что при повышении концентрации вещества сверх определенного уровня подавляется дальнейший син­тез.

^ Инициирующий кодон. Триплет AUG, кодирующий первую ами­нокислоту в полипептидной цепи, которой у эукариот является метионин.

Интрон. Вставочная последовательность в гене, транскрибирует­ся, но вырезается в процессе трансляции.

^ Ковалентная связь. Химическая связь между атомами, возника­ющая за счет образования общей пары электронов.

Кодон. Последовательность из трех соседних нуклеотидов в мо­лекуле ДНК или мРНК, кодирующая одну аминокислоту или окон­чание полипептидной цепи.

^ Конкурентное ингибирование. Тип ингибирования фермента, ко­торое можно снять, повышая концентрацию субстрата.

Константа Михаэлиса (Км). Концентрация субстрата, при кото­рой скорость ферментативной реакции равна половине ее макси­мальной скорости.

Кофактор. Один или более небелковых компонентов, необхо­димых для течения ферментативной реакции; многие из кофак­торов представляют ионы металлов, другие называются коферментами.

Линкеры. Химически синтезированные олигонуклеотиды, пред­ставляющие собой сайты рестрикции (места расщепления) или их комбинацию. Существуют большие наборы линкеров, в том числе типов «тупой конец», «липкий конец».

Липиды. Группа неполярных органических соедине­ний, нерастворимых в воде и хорошо растворимых в неполярных органических растворителях - гексане, бензине и др.

Макроэлементы. Неорганические химические элементы, необ­ходимые в больших количествах для роста растений; к ним относят N, К, Р, Са, Mg, S.

Матрица. Макромолекулярный шаблон, в соответствии с кото­рым возникает «обратная» комплементарная копия информацион­ной молекулы.

^ Матричная РНК. Класс РНК, переносящих генетическую ин­формацию от гена к рибосомам, где она транслируется с образова­нием белка.

Металлофермент. Фермент, содержащий в качестве простетической группы ион металла.

Микроэлементы. Неорганические химические элементы, необ­ходимые растениям в малых количествах; к ним относятся Fe, Си, Mn, Zn, Mo, В, С1.

Митохондрии. Органелла, окруженная двойной мембраной; со­держит ферменты цикла Кребса и электронтранспортную цепь; яв­ляется основным источником АТР в нефотосинтезирующих клет­ках.

^ Незаменимые аминокислоты. Аминокислоты, которые не могут синтезироваться организмом человека и должны поступать только с пищей.

Незаменимые жирные кислоты. Группа полиненасыщенных жир­ных кислот растительного происхождения, которые обязательно должны содержаться в пище человека.

^ Неконкурентное ингибирование. Тип ингибирования ферментов, которое не снимается при повышении концентрации субстрата.

Нуклеиновая кислота. Органическая кислота, состоящая из со­единенных между собой нуклеотидных остатков; известно два типа нуклеиновых кислот - ДНК и РНК.

Нуклеотид. Структурный блок нуклеиновой кислоты, состоящий из остатка фосфорной кислоты, пятиуглеродного сахара (рибозы или дезоксирибозы), пуриновых или пиримидиновых оснований.

^ Обмен веществ, метаболизм, совокупность протекающих в живых организмах химических превращений, обеспечивающих рост, жизнедеятельность, воспроизведение, постоянный контакт и обмен с окружающей средой.

^ Окислительное фосфорилирование. Ферментативное образование АТР из ADP и фосфата; осуществляется в митохондриях, сопряжено с переносом электронов от субстрата к молекулярному кислороду.

^ Оптическая активность. Способность вещества вращать плоскость поляризованного луча света.

Пентозофосфатный путь. Путь окисления глюкозо-6-фосфата с образованием пентозофосфатов.

Пептид. Две или более аминокислоты, соединенные пептидны­ми связями.

^ Пептидная связь. Связь, образующаяся между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой другой с выделением воды.

Пероксисома. Микротельце, в котором происходит фотодыхание.

^ Плазматическая мембрана. Наружная граница протопласта, при­легающая к клеточной оболочке, образована одной элементарной мембраной.

Плазмодесмы. Цитоплазматические тяжи, соединяющие через от­верстия в клеточных оболочках живые протопласты соседних клеток.

Плазмиды. Кольцевые внехромосомные ДНК, способные к авто­номной репликации в клетке.

Полисахарид. Полимер, состоящий из множества моносахаридов, соединенных гликозидными связями, например крахмал, целлюлоза.

^ Простетическая группа. Ион металла или термостабильное неор­ганическое соединение, связанные с белком-ферментом и выполняющие функцию его активного центра.

^ Рекомбинантные ДНК - это ДНК, образованные объединением in vitro (в пробирке) двух или более фрагментов ДНК, выделенных из различных биологических источников.

Репликация. Получение точной копии, например удвоение моле­кулы ДНК.

^ РНК матричная, мРНК. РНК, которая служит мат­рицей при синтезе белков на рибосоме.

РНК рибосомальная, рРНК. Компонент рибосом, необходи­мый для подержания их структуры и функционирования.

^ РНК транспортная, тРНК. Класс молекул РНК, участвующих в биосинтезе белка; молекула тРНК содержит уча­сток, к которому присоединяются специфическая аминокислота и антикодон, комплементарный кодону в мРНК.

РНК-полимеразы. Ферменты, синтезирующие РНК различных классов на матрице ДНК.

Сахароза. Дисахарид, состоящий из остатков глюкозы и фрукто­зы, является транспортной формой углеводов, образующихся при фотосинтезе.

^ Сведберг (S). Единица скорости седиментации частицы или молекулы в центрифуге.

Стероиды. Класс липидов, содержащих циклопентанфенантреновую кольцевую структуру.

Суберин. Жироподобное вещество, откладывающееся в клеточ­ных оболочках.

Субстрат. Вещество, на которое действует фермент.

Сферосомы. Сферические органеллы, окруженные однослойной мембраной; являются центрами синтеза и накопления запасных ли­пидов.

^ Темновые реакции. Ферментативные реакции в фотосинтезирую-щих клетках, не требующие света.

Тонопласт. Цитоплазматическая мембрана, окружающая вакуоль растительной клетки.

Транскрипция. Ферментативный синтез молекул РНК, компле­ментарный одной цепочке ДНК.

Трансляция. Синтез белка из аминокислот на рибосомах в соот­ветствии с информацией, закодированной в мРНК.

Фермент. Биологический катализатор, обязательным структур­ным компонентом которого является белок.

Фосфорилирование. Образование фосфатного производного мо­лекулы за счет переноса фосфатной группы от АТР.

Фотодыхание. Потребление 02 освещенными растениями, про­исходящее за счет окисления фосфогликолата.

Фотофосфорилирование. Синтез АТР в хлоропластах в ходе фо­тосинтеза.

^ Цикл лимонной кислоты. Циклическая система ферментативных реакций окисления ацетильных остатков до С02, первым этапом которой является образование лимонной кислоты (цитрата).

Цитоплазма. Жидкое вещество клетки с включением внутрикле­точных органелл ( за исключением ядра).

Цитохром. Гемсодержащий белок, служащий переносчиком элек­тронов при дыхании и фотосинтезе.

^ Экспрессия гена - проявление генетической информации, запи­санной в гене, в форме рибонуклеиновой кислоты, белка и фенотипического признака генномодифицированного организма.

Эндорфины. Эндогенные пептиды с морфинным действием, вы­рабатываемые центральной нервной системой.

Электронтранспортная цепь. Цепь переноса электронов на О2, после чего он, забирая из окружающей среды водород в виде протонов, превращается в Н2О. У эукариот эта стадия происходит во внутренней мембране митохондрий. Стадия сопровождается образованием наибольшего количества АТФ.




Скачать 424,72 Kb.
оставить комментарий
Дата05.11.2011
Размер424,72 Kb.
ТипПрограмма, Образовательные материалы
Добавить документ в свой блог или на сайт

отлично
  1
Ваша оценка:
Разместите кнопку на своём сайте или блоге:
rudocs.exdat.com

Загрузка...
База данных защищена авторским правом ©exdat 2000-2017
При копировании материала укажите ссылку
обратиться к администрации
Анализ
Справочники
Сценарии
Рефераты
Курсовые работы
Авторефераты
Программы
Методички
Документы
Понятия

опубликовать
Загрузка...
Документы

Рейтинг@Mail.ru
наверх