Учебное пособие Кемерово 2004 удк icon

Учебное пособие Кемерово 2004 удк


3 чел. помогло.
Смотрите также:
Учебное пособие Кемерово 2004 удк 637. 5...
Учебное пособие Кемерово 2004 удк: 664. 573 (075)...
Учебное пособие Для студентов вузов Кемерово 2004...
Учебное пособие Кемерово 2007 удк...
Учебное пособие Балашов 2004 удк 796...
Учебное пособие Коломна 2004 удк 37(018) (075. 8)...
Учебное пособие Для студентов вузов Кемерово 2006...
Учебное пособие Для студентов вузов Кемерово 2006...
Учебное пособие Ростов-на-Дону 2004 удк чувиков С. В...
Учебное пособие Часть1 Тамбов 2004 удк...
Учебное пособие для студентов всех форм обучения специальности 271200 «Технология продуктов...
Учебное пособие для студентов специальности 271200 «Технология продуктов общественного питания»...



Загрузка...
страницы: 1   2   3   4   5   6   7   8
вернуться в начало
скачать

3.5 Белок


Белки – высокомолекулярные азотсодержащие органические соединения, молекулы которых построены из остатков аминокислот.

В природе существует примерно от 1010 до 1012 различных белков, содержание которых в биологических объектах зависит от ряда факторов – климатических условий, урожайности, биологических особенностей. Белки в питании человека занимают особое место. Они выполняют ряд специфических функций, свойственных только живой материи. Белковые вещества наделяют организм пластическими свойствами, заключающимися в построении структур субклеточных включений (рибосом, митохондрий и т.д.), и обеспечивают обмен между организмом и окружающей внешней средой. В обмене веществ участвуют как структурные белки клеток и тканей, так и ферментные и гормональные системы. Белки регулируют и координируют все то многообразие химических превращений в организме, которое обеспечивает функционирование его как единого целого.

Эффективность обмена белков в значительной степени зависит от количественного и качественного состава пищи. При поступлении белков (с пищей) ниже рекомендуемых норм, в организме начинают распадаться белки тканей (печени, плазмы крови и т.д.), а образующиеся аминокислоты – расходоваться на синтез ферментов, гормонов и других, необходимых для поддержания жизнедеятельности организма, биологически активных соединений. Повышенное содержание белков в составе пищи значительного влияния на обмен веществ в организме человека не оказывает, при этом избыток продуктов азотистого обмена выводится с мочой.

Состояние белкового обмена в большей степени зависит от недостатка или отсутствия незаменимых аминокислот. Клетки организма человека не могут синтезировать необходимые белки, если в составе пищи отсутствует хотя бы одна незаменимая кислота.

Средне суточная физиологическая потребность в белке в течении более чем ста лет постоянно исследуется и периодически отражается в решениях ВОЗ, ФАО и национальных организаций различных стран. Эти величины носят ориентировочный характер, так как они находятся в стадии постоянного уточнения в зависимости от возраста человека, пола, климата, индивидуальных и национальных особенностей и степени загрязнения окружающей среды. В соответствии с рекомендациями ВОЗ и ФАО величина оптимальной потребности в белке составляет 60-100 г в сутки или 12-15 % от общей калорийности пищи. В пересчёте на 1 кг массы тела потребность белка в сутки для детей, в зависимости от возраста, колеблется от 1,05 до 4,00 г.

По своему строению белки представляют собой высокомолекулярные соединения, состоящие из аминокислот. Соединенные амидной (пептидной) связью (-СО - NH) аминокислоты образуют полипептиды простого (протеина) и сложного (протеида) строения. В состав протеидов дополнительно входят небелковые вещества (липиды, углеводы и т.д.).

Известно, что в состав белков входят двадцать различных аминокислот, причем восемь из них не могут синтезироваться в организме человека и поэтому являются незаменимыми (валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин).

Полузаменимые аминокислоты синтезируются в организме, но в недостаточном количестве, поэтому частично должны поступать с пищей. К таким аминокислотам относятся аргинин, тирозин, гистидин (последняя аминокислота не синтезируется в организме детей).

Заменимые аминокислоты синтезируются в организме в достаточном количестве. Они представлены девятью аминокислотами, хотя некоторые из них можно отнести к условнозаменимым (например, тирозин образуется в организме только из фенилаланина и при поступлении последнего в недостаточном количестве может оказаться незаменимым; цистин и цистеин могут образовываться из метионина, но необходимы при недостатке этой аминокислоты).

В среднем белковые молекулы содержат (50-54) % углерода; (15-18) % азота; (20-23) % кислорода; (6-8) % водорода и (0,3-2,5) % серы.

Несмотря на огромное разнообразие аминокислотного состава белков, каждому индивидуальному белку характерен только для него строго определенный аминокислотный состав, что обусловлено генетическим кодом, сформированным в процессе эволюции.

Все протеиногенные аминокислоты являются, α – аминокислотами с характерной для них общей структурной особенностью – наличием карбоксильной и аминной групп, связанных с атомом углерода в α – положении.

Часть структуры всех аминокислот одинакова, однако функциональная группа (R – остаток) не одинаков по структуре, электрическому заряду и растворимости. От соответствующего сочетания этих групп зависят свойства белковых молекул.

В зависимости от химических свойств R-групп все протеиногенные аминокислоты подразделяются на четыре основных класса:

  • неполярные (гидрофобные);

  • полярные;

  • отрицательно заряженные;

  • положительно заряженные.

По своей стехиометрической конфигурации все аминокислоты, за исключением глицина, имеют ассиметричный атом углерода в α – положении, с которым связаны четыре разные группы (радикал, атом водорода, карбоксильная группа и аминогруппа). Таким образом, аминокислоты обладают оптической активностью (дисперсией оптического вращения).

Присутствие аминокислот, содержащих основные (- NH2) и кислые (-СООН), обуславливает амфотерные (амфолитные) свойства. Они обуславливают высокую буферность водных растворов белков, а следовательно, постоянное значение рН живой клетки. Эти свойства положены в основу методов разделения, идентификации и количественного анализа аминокислот, нашедших широкое использование при определении аминокислотного состава в белковой молекуле.

В таблице 3.1 приведены свойства протеиногенных L- α-аминокислот. Свойства аминокислот определяют функциональные свойства белков, под которыми принято понимать физико-химические характеристики, определяющие их поведение при переработке в пищевые продукты, а так же обеспечивающие желаемую структуру, технологические и потребительские свойства пищевых продуктов.

Эта область научных интересов имеет центральное значение для развития технологии переработки белка в новые формы пищи.

Таблица 3.1- Физико-химические свойства протеиногенных L- α- аминокислот

Название (тривиальное и рациональное)

Сокращённое обозначение

Удельное вращение в водном растворе 25оС [α]д

Константа кислотной диссоциации

Изоэлектрическая точка рI

Растворимость при 25оС, г на 100г воды

рК1

рК2

рК3

1

2

3

4

5

6

7

8

1. Моноаминокарбоновые

1.1.Глицин (α-аминоуксусная)

Gly

-

-

-

-

5,970

24,990

1.2. Аланин (α-аминопропионовая кислота)

Ala

+ 1,8

2,35

9,87

-

6,000

16,510

1.3. Валин (α-аминоизовалериановая кислота)

Val

+ 6,6

2,32

9,62

-

6,000

7,040

1.4. Лейцин (α-аминоизокапроновая кислота)

Leu

- 11,0

2,36

9,60

-

6,000

0,990

1.5.Изолейцин (α-амино-β-метил-Н-валериановая кислота)

Ile

+ 12,4

2,26

9,62

-

5,900

2,230
^

Продолжение таблицы


Название (тривиальное и рациональное)

Сокращённое обозначение

Удельное вращение в водном растворе 25оС [α]д

Константа кислотной диссоциации

Изоэлектрическая точка рI

Растворимость при 25оС, г на 100г воды

рК1

рК2

рК3

1.6. Тирозин

Tyr

+ 11,8

2,20

9,21

10,16

7,300

0,035

1.7.Фенилаланин (α-амино-β-фенилпропионовая кислота)

Phe

- 34,5

2,20

9,31

-

3,500

1,420

2.Моноаминодикарбоновые

2.1.Аспарагиновая (α-аминоянтарная кислота)

Asp

+ 6,7

1,88

3,65

9,00

2,800

0,500

2.2.Лизин (α,ε-диаминокарбоновая кислота)

Lys

+ 13,5

2,20

8,90

10,28

9,700

-

2.3.Аргинин (α-амино-δ-гуанидо-валериановая кислота)

Arg

12,5

2,18

9,09

13,20

10,90

-

3.Гидрокислоты

3.1.Серин (α-амино- β-оксипропионовая кислота)

Ser

- 7,9

2,21

9,35

-

5,700

5,030

3.2.Треонин (α-амино- β-оксимасляная кислота)

Thr

-28,5

2,15

9,12

-

5,800

20,500



Продолжение таблицы

Название (тривиальное и рациональное)

Сокращённое обозначение

Удельное вращение в водном растворе 25оС [α]д

Константа кислотной диссоциации

Изоэлектрическая точка рI

Растворимость при 25оС, г на 100г воды

рК1

рК2

рК3

4.Тиаминооксикислоты

4.1.Цистеин (α-амино- β-меркапто-пропионовая кислота)

Cys

-16,5

1,71

8,33

10,78

5,000

-

4.2.Цистеин (3,3-ди-тио-бис-2аминопропионовая кислота


(Cys)2

1,4

2,01

8,02

5,00

0,011

-

4.3.Метионин (α-амино-γ-метил-меткаптомасляная кислота)

Met

- 10,0

2,28

9,21

-

5,700

3,350

5.Гетероциклические аминокислоты

5.1.Триптофан (α-амино- β-индолилпропи-оновая кислота)

Trp

- 33,7

2,38

9,30

-

5,900

1,140

5.2.Гистидин (α-амино- β-имидозолилпропионовая кислота)

His

- 38,5

1,78

5,97

8,97

7,00

4,290

5.3.Пролин (пирролидин- α-карбоновая кислота)

Pro

- 86,2

1,99

10,0

-

6,300

12,300

Продолжение таблицы

Название (тривиальное и рациональное)

Сокращённое обозначение

Удельное вращение в водном растворе 25оС [α]д

Константа кислотной диссоциации

Изоэлектрическая точка рI

Растворимость при 25оС, г на 100г воды

рК1

рК2

рК3

5.4.Гидроксипролин (α-гидроксипирролидин- β-карбоновая кислота)

Hyp

- 59,6

1,82

9,65

-

5,800

36,110

Исследование белковых фракций современным методами (хроматография, электрофорез, ультрацентрифугирование, полярография) показали, что они являются гетерогенными и состоят из субфракций, компонентов и субкомпонентов.

Белковые фракции сортов, их биотипов различаются по числу субфракций, компонентов и их соотношению. Субфракции и компоненты имеют специфический аминокислотный состав.

Все методы определения белковых веществ основаны на свойствах и составе белокобразующих аминокислот. Классификация методов представлена на рисунке 3.2

Присутствие белка в пищевых объектах устанавливается с помощью качественных реакций, которые условно разделяют на две группы: цветные реакции и реакции осаждения.

Среди первой группы наиболее распространёнными реакциями является биуретовая реакция на пептидную (амидную) связь (реакция Пиотровского) и нингидриновая реакция на α – аминокислоты, а также специфические, обусловленные присутствием в белках остатков определённых аминокислот. По результатам специфических реакций ориентировочно можно судить о пищевой ценности белков.

Суть реакции Пиотровского состоит в том, что благодаря присутствию в молекуле белка пептидной связи (-СО-NH-) амидная связь реагирует с раствором гидроксида меди, жидкость окрашивается в фиолетово-синий или фиолетово-красный цвет.


^

Методы определения белков






Скачать 1,33 Mb.
оставить комментарий
страница4/8
Дата28.09.2011
Размер1,33 Mb.
ТипУчебное пособие, Образовательные материалы
Добавить документ в свой блог или на сайт

страницы: 1   2   3   4   5   6   7   8
средне
  1
хорошо
  2
Ваша оценка:
Разместите кнопку на своём сайте или блоге:
rudocs.exdat.com

Загрузка...
База данных защищена авторским правом ©exdat 2000-2017
При копировании материала укажите ссылку
обратиться к администрации
Анализ
Справочники
Сценарии
Рефераты
Курсовые работы
Авторефераты
Программы
Методички
Документы
Понятия

опубликовать
Загрузка...
Документы

Рейтинг@Mail.ru
наверх