Учебное пособие Для студентов вузов Кемерово 2004
5 чел. помогло. | скачать ФЕДЕРАЛЬНОЕ АГЕНТСТВО ПО ОБРАЗОВАНИЮ Кемеровский технологический институт пищевой промышленности Т. П. Перкель ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ И БИОХИМИЧЕСКИЕ ОСНОВЫ ПРОИЗВОДСТВА МЯСА И МЯСНЫХ ПРОДУКТОВ Учебное пособие Для студентов вузов Кемерово 2004 УДК 637.52.001.5 П26 Рецензенты: С.Г. Воронина, канд. хим. наук, доцент Кузбасского Государственного технического университета; Н.Н. Воробьева, канд. техн. наук, доцент Кемеровского института (филиала) Российского Государственного торгово-экономического университета ^ Кемеровского технологического института пищевой промышленности Перкель Т. П. П26 Физико-химические и биохимические основы производства мяса и мясных продуктов: Учебное пособие / Кемеровский технологический институт пищевой промышленности. - Кемерово, 2004. - 100 с. ISBN 5-89289-313-8 В учебном пособии рассматриваются особенности строения состава и свойств различных тканей мяса, основные процессы, происходящие в мясе и мясопродуктах под влиянием различных природных и технологических факторов, их влияние на свойства мясного сырья и изделий из мяса. Предназначено для студентов специальности 270900 «Технология мяса и мясных продуктов». УДК 637.52.001.5 ISBN 5-89289-313-8 © Т.П. Перкель, 2004 © КемТИПП, 2004 Введение Дисциплина «Физико-химические и биохимические основы производства мяса и мясных продуктов» относится к циклу специальных дисциплин и является основополагающей при подготовке инженеров-технологов по специальности 270900 «Технология мяса и мясных продуктов». Основная цель дисциплины - формирование у студентов системы научных знаний о сырье для рационального управления технологическими процессами его переработки и гарантированного получения пищевой, медицинской и технической продукции высокого качества с высоким выходом при минимальных потерях и затратах. Задачами дисциплины являются изучение морфологического, химического состава и свойств основных тканей мяса; физико-химических, биохимических изменений, происходящих в мясном сырье под влиянием различных факторов в процессе его хранения и переработки. Изучение дисциплины базируется на знаниях и умениях, полученных студентами при изучении естественно научных, общепрофессиональных и специальных дисциплин, таких, как органическая химия, физическая и коллоидная химии, биохимия, техническая микробиология, химия пищи, анатомия и гистология сельскохозяйственных животных и др. Изучение дисциплины предусматривает выполнение контрольной работы. Рекомендации для выполнения контрольной работы, варианты контрольных работ указаны в приложении. Знания, полученные студентами при изучении данной дисциплины, являются научной основой для изучения профилирующих дисциплин СД 09 «Общая технология мясной отрасли», СД 10 «Технология мяса и мясных продуктов». После изучения дисциплины студент должен знать:
иметь представление:
уметь:
.
Тема 1. Строение, состав и свойства мышечной ткани мяса 1. Морфологический состав и строение мышечной ткани 2. Химический состав мышечной ткани 3. Строение и свойства белков мышечной ткани 4. Небелковые компоненты мышечной ткани 1. Морфологический состав и строение мышечной ткани Основным структурным элементом мышечной ткани является мышечное волокно, представляющее собой длинную многоядерную клетку. Диаметр волокна может быть от 10 до 100 мкм, длина зависит от длины мышцы. П  оверхность мышечного волокна покрыта эластичной двухслойной оболочкой - сарколеммой (рис. 1). Внутри волокна по его длине расположены длинные нитеподобные образования - миофибриллы занимающие 60-65 % объема клетки. Они являются сократительными элементами мышечного волокна.Внутри клетки расположены также ядра, митохондрии, рибосомы, лизосомы и другие органеллы. Все эти структурные элементы окружены саркоплазмой - по-лужидкой частью клетки, занимающей 35-40 % ее внутреннего объема. Мышечные волокна разделены тончайшими прослойками соединительной ткани - эндомизием, который связан с сарколеммой. Группа мышечных волокон образует первичный мышечный пучок, окруженный соединительнотканной оболочкой - внутренним перимизием. Первичные пучки объединяются в пучки вторичные, третичные, которые в совокупности образуют мышцу (мускул). Мышца также окружена оболочкой - эпимизием или фасцией. Мышцы можно отделять друг от друга по фасциям. Содержание в мясе этих соединительнотканных образований имеет важное значение для его консистенции. В перимизии и эпимизии мышц упитанных животных находятся жировые клетки, образующие «мраморность» на разрезе мяса. ^ Химический состав мышечной ткани очень сложен и изменяется под влиянием различных факторов. Средний химический состав хорошо отпрепарированной мышечной ткани составляет: воды - 70-75 % от массы ткани; белков - 18-22 %; липидов - 0,5-3,5 %; азотистых экстрактивных веществ - 1,0-1,7 %; безазотистых экстрактивных веществ - 0,7-1,4 %; минеральных веществ - 1,0-1,5 %. Около 80 % сухого остатка мышечной ткани составляют белки, свойства которых в значительной степени определяют свойства этой ткани. ^ Белки мышечной ткани разнообразны по аминокислотному составу, строению и свойствам. По форме белковых молекул и отношению к растворителям их делят на три группы: саркоплазматические, миофибриллярные и белки стромы. ^ : миоген, глобулин Х, миоальбумин, миоглобин, кальмодулин. На их долю приходится около 40 % мышечных белков. Они имеют глобулярное строение, извлекаются из мяса путем экстракции водой. Миоген. Его характеристика:
Глобулин Х. Его характеристика:
Миоальбумин. Его характеристика.
Миоглобин. Его характеристика:
Миоглобин играет важную роль в формировании окраски мяса и мясопродуктов. Миоглобин построен из белковой части - глобина (94 %) и простетической - гема (6 %). Основой гема является протопорферин, построенный из 4-х пирольных колец, объединенных в молекулы кольцевой формы. Центральное место в молекуле гема занимает атом железа, имеющий 6 координационных связей: одну - с молекулой глобина, четыре - с атомами азота пирольных колец, шестая связь участвует в образовании комплексов миоглобина с различными соединениями (О2, Н2О, NО, СО и др.). Цвет миоглобина определяется окраской гема, который зависит от валентности железа. У нативного миоглобина железо в геме двухвалентное, белок окрашен в красный цвет. Окисление железа до трехвалентного сопровождается изменением окраски гема с образованием серо-коричневых оттенков разной интенсивности. Миоглобин способен обратимо связывать кислород без окисления гема (прижизненная функция миоглобина). Эта форма белка носит название - оксимиоглобин. Длительное воздействие кислорода и других окислителей приводит к окислению миоглобина с образованием формы пигмента - метмиоглобина, имеющего серо-коричневую окраску. Метмиоглобин может быть вновь восстановлен в миоглобин. Процесс восстановления представлен на рисунке.  Количественное соотношение этих трех форм белка: нативного миоглобина (Мв), оксимиоглобина (МвО2) и метмиоглобина (МеtМв) определяет цвет мяса. Установлено, что при содержании МеtМв больше 50 % от общего количества Мв в мясе цвет его становится серо-коричневым. Содержание миоглобина в мышечной ткани зависит от вида мяса, анатомического происхождения мышц, что объясняется различиями в интенсивности их прижизненной физической нагрузки. Таким образом, цвет мяса и его интенсивность зависят от концентрации миоглобина в мышечной ткани и от количественного соотношения различных форм этого белка. Так как окраска мяса может изменяться под влиянием различных факторов, для ее стабилизации используют специальные технологические приемы. Кальмодулин - белок, обратимо связывающий ионы кальция; влияет на процесс мышечного сокращения, изменение консистенции мяса при его хранении. Саркоплазматические белки мышечной ткани. Характеристика:
^ (сократительные, контрактильные): миозин, актин, актомиозин, тропомиозин, тропонин, десмин и др. По строению - это нитевидные, волокнистые белки, которые значительно хуже извлекаются из ткани, чем саркоплазматические. Растворяются в солевых растворах высокой ионной силы (например, 0,6М КСl). ^ . Его характеристика:
Молекула миозина построена из двух белковых цепочек, образующих «двойную спираль», так называемый «хвост» молекулы. Продолжением молекулы являются несколько коротких полипептидных цепочек, создающих глобулярную «голову» молекулы (рис. 2).  Рис. 2. Строение молекулы миозина Соединяясь «хвост к хвосту», молекулы миозина образуют толстые нити (А-диски) миофибрилл. Важнейшим свойством миозина является его способность катализировать расщепление АТФ:  Выделяемая энергия (33,5 кДж/моль) расходуется для мышечного сокра-щения. АТФазная активность миозина характерна для «головы» молекулы. Актин. Его характеристика:
А  Молекулы G-актина ктин обладает свойством существовать в двух формах: глобулярной (G-актин) с молекулярной массой 46000 и фибриллярной (F-ак-тин) с молекулярной массой 1500000. Обе формы могут переходить друг в друга, причем F-актин является полимеризованным, нитевидным производным G-актина с двухспиральной структурой. Каждая спираль состоит из 200-300 глобул G-актина (рис. 3). Этот переход осуществляется под влиянием критических концентраций ионов кальция и магния. У Рис. 3. Схема строения F-актина становлено, что из F-актина построены тонкие нити миофибрилл (I-диски). Актомиозин - это сложный комплекс, состоящий из белков актина (1/3) и миозина (2/3). При образовании актомиозина молекулы миозина прикрепляются своими «головами» к глобулам двойной спирали актина, а «хвост» располагается виде спирали вдоль оси актомиозина. В зависимости от физиологического состояния мышц миозин может находиться или в комплексе с актином, или в диссоциированном состоянии. В присутствии АТФ и в зависимости от ее концентрации актомиозин частично или полностью диссоциирует на актин и миозин. Это явление тесно связано с сокращением и посмертным окоченением мышц. Актомиозин растворим в растворах солей высокой концентрации. Температура денатурации белка 42-48 оС. ^ - белки, участвующие в построении миофибрилл. Кроме тропомиозина (нет триптофана) - все полноценные. Составляют около 2,5-3,0 % от массы мышечных белков. Миофибриллярные белки мышечной ткани. Характеристика:
^ включают три белковые фракции: нуклеопротеиды, кислый и остаточный белок. Белки стромы. Эти белки входят в состав сарколеммы, соединительнотканных оболочек, участвующих в построении мышц (эндомизий, перимизий, эпимизий). Основными белками стромы являются коллаген и эластин. В межклеточном веществе мышечной ткани содержатся муцины и мукоиды - сложные белки глюкопротеиды. К белкам стромы относят также нейрокератины и липопротеиды. Содержание соединительнотканных белков в составе мышечной ткани зависит от вида, возраста, породы, пола, категории упитанности животного, анатомического происхождения части туши. От их количества зависит качество мяса: пищевая, биологическая ценность, органолептические свойства (в частности жесткость). Белки стромы. Характеристика:
^ Липиды. Содержание липидов в мышечной ткани зависит от вида, возраста, пола, упитанности животного. Часть липидов, в основном фосфолипиды, является пластическим материалом и входит в структурные элементы мышечного волокна (клеточные мембраны и др.). Другая часть липидов, в основном, триглицериды, играет роль резервного энергетического материала и содержится в саркоплазме, в межклеточной соединительной ткани, между пучками мышц (в перимизии) и между отдельными мускулами (в эпимизии). ^ К экстрактивным веществам, подразделяемым на азотистые и безазотистые, относятся вещества, извлекаемые (экстрагируемые) из мышечной ткани водой. К азотистым экстрактивным веществам относятся азотистые основания: креатин, карнозин, ансерин, аденин, гипоксантин и др.; свободные аминокислоты; мочевина; аммонийные соли; АТФ, АДФ, АМФ, креатинфосфат и др. Несмотря на небольшое относительное содержание азотистых экстрактивных веществ (1-1,7 %), их роль в формировании качества мяса значительна, так как они являются предшественниками вкуса и аромата мяса и, видоизменяясь при нагреве, образуют ароматические и вкусовые вещества. К безазотистым экстрактивным веществам относятся гликоген и продукты его фосфоролиза (молочная, пировиноградная кислоты и другие соединения) и амилолиза (декстрины, мальтоза, глюкоза). Количество гликогена в мышечной ткани невелико (около 1 %) и зависит от двигательной прижизненной активности мышц. Соответственно количеству гликогена изменяется и содержание в мышцах продуктов его превращения в ходе автолиза, в частности органических кислот, от количества которых зависит величина рН мяса, влияющая на состояние и свойства основных мышечных белков. Витамины мышечной ткани, в основном, представлены водорастворимыми витаминами: В1, В2, В3, В6, РР, В12 и др. По количественному содержанию мышечная ткань является важным источником витаминов группы В. ^ . Их содержание в мышечной ткани достигает 1,5 %. Среди них в наибольших количествах присутствуют калий, натрий, магний, кальций, железо, цинк, фосфор, сера, хлор. В мышечной ткани имеются также микроэлементы: медь, марганец, кобальт, молибден и др. Мышечная ткань является наиболее ценной тканью мяса, она в значительной степени определяет его качество, пищевую, биологическую ценность, органолептические и технологические свойства. ^ мышечной ткани определяется, прежде всего, содержанием белков, липидов, витаминов группы В, микро- и макроэлементов. Биологическая ценность мышечной ткани определяется полноценностью и высокой усвояемостью мышечных белков. Мышечная ткань играет важнейшую роль в формировании органолептических показателей качества мяса и изделий из него. Характеристика мышечной ткани:
|
отлично
16 Разместите кнопку на своём сайте или блоге: